Identification of a novel tailor-made chitinase from white shrimp fenneropenaeus merguiensis

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dc.contributor.authorBeygmoradi, Azadeh
dc.contributor.authorHomaei, Ahmad
dc.contributor.authorHemmati, Roohullah
dc.contributor.authordel Arco, Jon
dc.contributor.authorFernández Lucas, Jesús
dc.contributor.orcidHomaei, Ahmad [0000-0003-4310-0637]
dc.contributor.orcidHemmati, Roohullah [0000-0003-1819-1821]
dc.contributor.orciddel Arco, Jon [0000-0003-4646-492X]
dc.contributor.orcidFernández Lucas, Jesús [0000-0001-7045-8306]
dc.date.accessioned2023-01-17T16:30:52Z
dc.date.available2023-01-17T16:30:52Z
dc.date.issued2021
dc.description.abstractFenneropenaeus merguiensis (comúnmente llamado camarón bananero) es una de las especies de crustáceos de cultivo más importantes a escala mundial para la industria pesquera y acuícola. Además de su valor nutritivo, es una buena fuente de quitinasa, una enzima con excelentes propiedades biológicas y catalíticas para muchas aplicaciones industriales. En el presente estudio, se sintetizó un ADNc putativo codificador de quitinasa a partir de ARNm de tejido del hepatopáncreas de F. merguiensis. Posteriormente, el ADNc correspondiente se clonó, secuenció y expresó funcionalmente en Escherichia coli, y la quitinasa recombinante de F. merguiensis (rFmCHI) se purificó mediante cromatografía de afinidad His-tag. El análisis bioinformático de la secuencia de aminoácidos de la rFmCHI mostró una arquitectura multidominio canónica en las quitinasas que pertenece a la familia 18 de las glucósido hidrolasas (quitinasa GH18). La caracterización bioquímica reveló que la rFmCHI es una enzima monomérica con un peso molecular de 52 kDa y una actividad máxima a 40 °C y pH 6,0. Además, la enzima recombinante es estable hasta 60 °C y en el intervalo de pH 5,0-8,0. Los estudios cinéticos en estado estacionario para la quitina coloidal revelaron valores de KM, Vmax y kcat de 78,18 μM, 0,07261 μM. min-1 y 43,37 s-1, respectivamente. En conjunto, nuestros resultados pretenden demostrar el potencial de rFmCHI como catalizador adecuado para la bioconversión de residuos de quitina.spa
dc.description.abstractenglishFenneropenaeus merguiensis (commonly named banana shrimp) is one of the most important farmed crustacean worldwide species for the fisheries and aquaculture industry. Besides its nutritional value, it is a good source of chitinase, an enzyme with excellent biological and catalytic properties for many industrial applications. In the present study, a putative chitinase-encoding cDNA was synthesized from mRNA from F. merguiensis hepatopancreas tissue. Subsequently, the corresponding cDNA was cloned, sequenced and functionally expressed in Escherichia coli, and the recombinant F. merguiensis chitinase (rFmCHI) was purified by His-tag affinity chromatography. The bioinformatics analysis of aminoacid sequence of rFmCHI displayed a cannonical multidomain architecture in chitinases which belongs to glycoside hydrolase family 18 (GH18 chitinase). Biochemical characterization revealed rFmCHI as a monomeric enzyme of molecular weight 52 kDa with maximum activity at 40 °C and pH 6.0 Moreover, the recombinant enzyme is also stable up to 60 °C, and in the pH range 5.0-8.0. Steady-state kinetic studies for colloidal chitin revealed KM, Vmax and kcat values of 78.18 μM, 0.07261 μM. min−1 and 43.37 s−1, respectively. Overall, our results aim to demonstrate the potential of rFmCHI as suitable catalyst for bioconversion of chitin waste.eng
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.doihttps://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2021.111747
dc.identifier.instnameinstname:Universidad El Bosquespa
dc.identifier.issn0927-7765
dc.identifier.reponamereponame:Repositorio Institucional Universidad El Bosquespa
dc.identifier.repourlrepourl:https://repositorio.unbosque.edu.co
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/20.500.12495/9626
dc.language.isoeng
dc.publisherElsevier B.V.spa
dc.publisher.journalColloids and Surfaces B: Biointerfacesspa
dc.relation.ispartofseriesColloids and Surfaces B: Biointerfaces, 0927-7765, Vol 203, 2021 111747spa
dc.relation.urihttps://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0927776521001910
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/closedAccess
dc.rights.accessrightshttps://purl.org/coar/access_right/c_14cb
dc.rights.accessrightsAcceso cerrado
dc.subjectCaracterización bioquímicaspa
dc.subjectEnzimas quitinolíticasspa
dc.subjectOrganismos marinosspa
dc.subjectClonación molecularspa
dc.subjectPurificación de proteínasspa
dc.subject.keywordsBiochemical characterizationspa
dc.subject.keywordsChitinolitic enzymesspa
dc.subject.keywordsMarine organismsspa
dc.subject.keywordsMolecular cloningspa
dc.subject.keywordsProtein purificationspa
dc.titleIdentification of a novel tailor-made chitinase from white shrimp fenneropenaeus merguiensisspa
dc.title.translatedIdentification of a novel tailor-made chitinase from white shrimp fenneropenaeus merguiensisspa
dc.type.coarhttps://purl.org/coar/resource_type/c_6501
dc.type.coarversionhttps://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
dc.type.driverinfo:eu-repo/semantics/article
dc.type.hasversioninfo:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.localArtículo de revista

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