Examinando por Autor "del Arco, Jon"

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    Identification of a novel tailor-made chitinase from white shrimp fenneropenaeus merguiensis
    (Elsevier B.V., 2021) Beygmoradi, Azadeh; Homaei, Ahmad; Hemmati, Roohullah; del Arco, Jon; Fernández Lucas, Jesús; Homaei, Ahmad [0000-0003-4310-0637]; Hemmati, Roohullah [0000-0003-1819-1821]; del Arco, Jon [0000-0003-4646-492X]; Fernández Lucas, Jesús [0000-0001-7045-8306]
    Fenneropenaeus merguiensis (comúnmente llamado camarón bananero) es una de las especies de crustáceos de cultivo más importantes a escala mundial para la industria pesquera y acuícola. Además de su valor nutritivo, es una buena fuente de quitinasa, una enzima con excelentes propiedades biológicas y catalíticas para muchas aplicaciones industriales. En el presente estudio, se sintetizó un ADNc putativo codificador de quitinasa a partir de ARNm de tejido del hepatopáncreas de F. merguiensis. Posteriormente, el ADNc correspondiente se clonó, secuenció y expresó funcionalmente en Escherichia coli, y la quitinasa recombinante de F. merguiensis (rFmCHI) se purificó mediante cromatografía de afinidad His-tag. El análisis bioinformático de la secuencia de aminoácidos de la rFmCHI mostró una arquitectura multidominio canónica en las quitinasas que pertenece a la familia 18 de las glucósido hidrolasas (quitinasa GH18). La caracterización bioquímica reveló que la rFmCHI es una enzima monomérica con un peso molecular de 52 kDa y una actividad máxima a 40 °C y pH 6,0. Además, la enzima recombinante es estable hasta 60 °C y en el intervalo de pH 5,0-8,0. Los estudios cinéticos en estado estacionario para la quitina coloidal revelaron valores de KM, Vmax y kcat de 78,18 μM, 0,07261 μM. min-1 y 43,37 s-1, respectivamente. En conjunto, nuestros resultados pretenden demostrar el potencial de rFmCHI como catalizador adecuado para la bioconversión de residuos de quitina.